Белки

                               Синтез белков.

                                Расщепление.
                    Расщепление в желудке (кислая среда).
                       Всасывание в тонком кишечнике.



  На нужды организма:                                   CO2, Н2О, NH3
-выведение.
(аминокислоты выстраиваются в
различные последовательности).
       Жиры      Углеводы.

                                          белки
                                      (алиментарная дистрофия – необратимая)

 Весь синтез белков состоит из двух процессов: транскрипции и трансляции.
   1. Транскрипция – процесс  считывания,  синтез  РНК,  осуществляемый  РНК
      полимеразой. Процесс идёт с одной цепи ДНК. Транскрипция  производится
      одним или  несколькими  генами,  отвечающих  за  синтез  определённого
      белка. У прокариотов этот участок называется опероном.
   2. В начале каждого оперона  находится  площадка  для  РНК  полимеразы  –
      промотр –  специальная  последовательность  нуклеотидов  РНК,  которую
      фермент определяет благодаря химическому  средству.  Присоединяется  к
      просмотру и начинается синтез иРНК. Дойдя  до  конца  оперона  фермент
      встречает  сигнал   (определённую   последовательность   нуклеотидов),
      который означает конец считывания.
Стадии процесса:
   1. Связывание РНК полимеразы с промотором.
   2. Инициация – начало синтеза.
   3. Элонгация – рост цепочки РНК. V=50 нуклеотидов/секунда.
   4. Терминация – завершение синтеза.
Трансляция – происходит в ядре на рибосомах.
      Этапы:
   1. Аминокислоты доставляют тРНК к рибосомам. Кодоны шифруют аминокислоты.
      На  вершине  тРНК   имеется   последовательность   трёх   нуклеотидов,
      компланарных  нуклеотидам  кодона  в  иРНК,   -   антикодон.   Фермент
      определяет антикодон и присоединяет тРНК аминокислоту.
   2.  На  рибосоме   тРНК  переводит  с  «языка»  нуклеотидов   на   «язык»
      аминокислот. Далее аминокислоты отрываются от тРНК.
   3. Фермент синтеза присоединяет аминокислоту к полипептидной цепи.
Синтез завершён и готовая цепь отходит от рибосом.

                              Строение белков.
 Белки – это высокомолекулярные соединения, молекулы  которых  представлены
двадцатью альфа – аминокислотами, соединёнными пептидными связями – СО -  NН
-
    . Дипепетиды
    . Полипептиды.
Мономерами белков являются аминокислоты.
Кислотные свойства аминокислот определятся  карбоксильной  группой  (-СООН),
щелочные – аминогруппой (-NH2). Каждая из 20  аминокислот  имеет  одинаковую
часть, включающую обе эти группы (-CHNH2 –  COOH),  и  отличается  от  любой
другой особой химической группировкой R – группой, или радикалом.
Существуют:
    . Простые белки – состоящие из одних аминокислот. Например, растительные
      белки – проламины, белки кровяной плазмы – альбулины и глобулины.
    . Сложные белки –  помимо  аминокислот  имеют  в  своём  составе  другие
      органические  соединения  (нуклеиновые  кислоты,  липиды,   углеводы),
      соединения фосфора, металлы. Имеют  сложные  названия  нуклеопротеиды,
      шикопротеиды и т. д.
Простейшая аминокислота – глицерин NH2 – CH2 – COOH.
Но разные аминокислоты могут содержать различные  радикалы  CH3  –  CHNH2  –
COOH
H – O -     - CH2 – CHNH2 – COOH
Структура белков.
Образование линейных  молекул  белков  происходит  в  результате  соединения
аминокислот  друг  с  другом.  Карбоксильная   группа   одной   аминокислоты
сближается с аминогруппой другой,  и  при  отщеплении  молекулы  воды  между
аминокислотными остатками возникает прочная  ковалентная  связь,  называемая
пептидной.
Типы структур:
    . Первичная – определяется  последовательностью  аминокислот.  Из  трёх
      аминокислот – 27 комбинаций, тогда из 20 аминокислот – 101300  длиной
      каждая   не   менее   100   остатков,   следовательно,   продолжается
      эволюционный процесс.
    . Вторичная – спираль, полая внутри, которая  удерживается  водородными
      связями, при этом радикалы направлены наружу.
    . Третичная – физиологически активная структура, спираль, закрученная в
      клубок. Отрицательно и положительно заряженные R – группы аминокислот
      притягиваются  и  сближают  участки  белковой  цепи,  так  образуется
      клубок, поддерживаемый сульфидными мостками (- S – S -).
    . Четвертичная структура  –  некоторые  белки,  например  гемоглобин  и
      инсулин, состоят из  нескольких  цепей,  различающихся  по  первичной
      структуре.
 В человеческом организме около 100000 белков, молекулярная  масса  которых
от нескольких тысяч до нескольких миллионов.
                              История вопроса.

 В настоящее время строение и функции большинства белков известны.  История
изучения белков началась с исследования Беккари (1878г), который впервые  из
пшеничной муки выделил белковое вещество, названное им ''клековиной''.
 В 1888 г. А. Я.  Данилевский  предположил  существование  в  белках  -N-S-
химических группировок.
 В 1902 г. Э. Фишер предложил пептидную теорию строения белка.
 В 1951 г. Л. Полинг разработал модель вторичной структуры белка.
 В 1953 г. Сэнгер расшифровал аминокислотную последовательность в  инсулине
(гормон поджелудочной железы), а  через  10  лет  уже  тот  же  инсулин  был
получен  путем  искусственного  синтеза  из  аминокислот.  Совершенствование
методов исследования достигло такого уровня, что в настоящее время  изучение
структуры белковой  молекулы  является  относительно  простым  делом  и  для
большего количества белков установлено их строение (аминокислотный состав  и
аминокислотное строение).



                                Перспективы.

 У белков очень сложное строение и на данном  этапе  развития  науки  очень
сложно выявить структуру молекул белков.
 Первый белок,  у  которого  была  расшифрована  первичная  структура,  был
инсулин. Это случилось в 1954 году. Для этого  понадобилось  около  10  лет.
Синтез белков - очень  сложная  задача,  и  если  ее  решить,  то  возрастет
количество ресурсов для дальнейшего использования  их  в  технике,  медицине
и т.д.,  а  также  уже  возможен  биохимический  и   синтетический   способы
получения пищи.
 А.Н.  Несмеянов   провел   широкие   исследования   в   области   создания
микробиологической промышленности по  производству  искусственных  продуктов
питания. Практическое осуществление путей получения  такой  пищи  ведется  в
двух основных направлениях. Одно из них  основано  на  использовании  белков
растений, например сои,  а  второе  -  на  использовании  белков  продуктов,
полученных микробиологическим путем из нефти.
 В природе широко представлена  автоматическая  самосборка  надмолекулярных
структур и инициатором ее  являются  белковые  молекулы.  Это  дает  надежду
выяснить закономерности формообразования у  растений  и  животных  и  понять
молекулярные механизмы, обеспечивающие сходство родителей и детей.
 Чем глубже химики познают природу и строение белковых молекул,  тем  более
они убеждаются в исключительном значении  получаемых  данных  для  раскрытия
тайны  жизни.  Раскрытие  связи  между  структурой  и  функцией  в  белковых
веществах - вот краеугольный камень, на  котором  покоится  проникновение  в
самую  глубокую  сущность  жизненных  процессов,  вот  та  основа,   которая
послужит в будущем  исходным  рубежом  для  нового  качественного  скачка  в
развитии биологии и медицины.



                           Биологическое значение.

 Белки входят в состав живых организмов и являются основными  материальными
агентами,  управляющими  всеми   химическими   реакциями,   протекающими   в
организме.
 Одной из важнейших функций белков  является  их  способность  выступать  в
качестве специфических катализаторов (ферментов),  обладающих  исключительно
высокой каталитической активностью. Без участия ферментов не проходит  почти
ни одна химическая реакция в живом организме.
 Вторая важнейшая функция белков состоит в том, что они определяют механо -
 химические процессы в живых организмах, в результате которых поступающая  с
пищей химическая энергия  непосредственно  превращается  в  необходимую  для
движения организма механическую энергию.
 Третьей важной  функцией  белков  является  их  использование  в  качестве
материала для  построения  важных  составных  частей  организма,  обладающих
достаточной механической прочностью, начиная с  полупроницаемых  перегородок
внутри клеток, оболочек клеток  и  их  ядер  и  заканчивая  тканями  мышц  и
различных органов, кожи, ногтей, волос и т.д.
 Белки являются необходимой составной частью продуктов питания.  Отсутствие
или недостаточное количество их в пище вызывает серьезные заболевания.
 Важную роль в жизнедеятельности играют  комплексы  белков  с  нуклеиновыми
кислотами  -  нуклеопротеиды.  Из  нуклеопротеидов  состоят,  в   частности,
хромосомы, важнейшие составные части ядра клетки, ответственные за  хранение
наследственной  информации,  а   также   рибосомы   -   мельчайшие   частицы
протоплазмы, в которых происходит синтез белковых молекул.



                                    Белки
                             (реферат по химии)



                          Санкт-Петербург, 2003 год
                             Список литературы:

1. Энциклопедия для детей “Аванта+”. Том 17. Химия. Москва 2000.
2. Ю.А. Овчинников, А.Н. Шамин, «Строение и функции белков», Москва, 1983.
3. В.Г. Жиряков, «Органическая химия», Москва, 1968.
4. Общая биология, учебник для 10-11 класса, Москва, 1999.



                               Это интересно!

 1) Цветные реакции на белки (качественные реакции)
(белок куриного яйца в 100 г воды)
а) ксантопротеиновая: 1 мл раствора + 5-6 капель концентрированной НNO3
ярко - желтый цвет
б) блуретовая: 1-2 мл раствора + щелочь + 2-3 капли CuSO4
красно - фиолетовый цвет.

2)   Почему белки боятся тепла.
 Связи, поддерживающие пространственную  структуру  белка,  довольно  легко
разрушаются.  Мы  знаем,  что  при  варке  яиц   прозрачный   яичный   белок
превращается в упругую белую  массу,  а  молоко  при  скисании  загустевает.
Происходит это из-за разрушения пространственной структуры белков  альбумина
в яичном белке и казеина (от лат. caseus — «сыр») в  молоке.  Такой  процесс
называется денатурацией. В  первом  случае  её  вызывает  нагревание,  а  во
втором    —    значительное    увеличение    кислотности    (в    результате
жизнедеятельности  обитающих  в  молоке  бактерий).  При  денатурации  белок
теряет способность выполнять присущие ему  в  организме  функции  (отсюда  и
название  процесса:  от  лат.  denaturare  —  «лишать  природных  свойств»).
Денатурированные белки легче усваиваются организмом, поэтому одной из  целей
термической обработки пищевых продуктов является денатурация белков.



-----------------------
[pic]


Ученик:
Учитель:
Класс:
Школа
????????????????
[pic]