Биохимия мышечного сокращения


          Новосибирский государственный педагогический университет



                             Реферат по предмету
                                 «Биохимия»
                                  на тему:
                       «Биохимия мышечного сокращения»



                                               Выполнил: студент 3 курса ЕГФ
                                             отделения  «Валеология», гр. 1А
                                                             Литвиченко Е.М.
                           Проверил: Сайкович Е.Г.



                           г. Новосибирск 2000 г.
      Интерес биохимии  к  процессам  происходящим  в  сокращающихся  мышцах
основан не только на выяснении механизмов мышечных болезней, но и что  может
быть даже более важным – это раскрытие механизма  превращения  электрической
энергии в механическую, минуя сложные механизмы тяг и передач.
      Для того, чтобы понять механизм и биохимические процессы  происходящие
в сокращающихся мышцах, необходимо заглянуть в строение  мышечного  волокна.
Структурной  единицей  мышечного  волокна  являются  Миофибриллы  –   особым
образом  организованные  пучки   белков,   располагающиеся   вдоль   клетки.
Миофибриллы в свою очередь построены из  белковых  нитей  (филаментов)  двух
типов – толстых и тонких. Основным белком толстых нитей является  миозин,  а
тонких – актин.  Миозиновые  и  актиновые  нити  –  главный  компонент  всех
сократительных  систем  в  организме.  Электронно-микроскопическое  изучение
показало строго упорядоченное расположение миозиновых и  актиновых  нитей  в
миофибрилле.  Функциональной  единицей  миофибриллы  является   саркомер   –
участок миофибриллы между двумя  Z-пластинками.  Саркомер  включает  в  себя
пучок миозиновых нитей, серединой сцепленных по так  называемой  М-пластине,
и проходящих между ними волокон актиновых  нитей,  которые  в  свою  очередь
прикреплены к Z-пластинам.

                                    Рис.
      Сокращение происходит путем  скольжения  тонких  актиновых  и  толстых
миозиновых нитей навстречу друг другу или вдвигания  актиновых  нитей  между
миозиновыми  в  направлении  М-линии.  Максимальное  укорочение  достигается
тогда,  когда   Z-пластинки,   к   которым   прикреплены   актиновые   нити,
приближаются  к   концам   миозиновых   нитей.   При   сокращении   саркомер
укорачивается на 25-50 %.
       Саркоплазма,  вмещающая  миофибриллы,  пронизана  между  ними   сетью
цистерн  и  трубочек  эндоплазматического  ретикулума,  а   также   системой
поперечных трубочек, которые тесно контактируют с ним, но не сообщаются.


                         Строение миозиновых нитей.
       Миозиновые  нити  образованы  белком  миозином,   молекула   которого
содержит две идентичные тяжелые полипептидные  цепи  с  молекулярной  массой
около 200 000 и четыре легкие цепи (около 20 000). Каждая  тяжелая  цепь  на
большей части своей длины имеет конформацию (-спирали, и  обе  тяжелые  цепи
скручены  между  собой,  образуя  часть  молекулы   в   форме   палочки.   С
противоположных концов каждой цепи присоединены по две легкие  цепи,  вместе
с глобулярной формой  этих  концов  цепи  они  образуют  «головки»  молекул.
Палочкообразные концы молекул могут соединяться  друг  с  другом  продольно,
образуя пучки, головки  молекул при этом располагаются кнаружи от  пучка  по
спирали. Кроме того, в области М-линии пучки соединяются между собой  «хвост
в хвост». Каждая миозиновая нить содержит около 400 молекул миозина.



                   Рис.1                           Рис.2



                          Строение актиновых нитей.
      В состав актиновых нитей входят белки актин, тропомиозин  и  тропонин.
Основу составляют молекулы актина. Сам белок актин  –  глобулярный  белок  с
молекулярной массой 43 000  и  шарообразной  формой  молекулы.  Нековалентно
соединяясь, глобулярный актин  образует  фибриллярный  актин,  напоминая  по
форме две скрученные между собой нитки бус.

                               молекулы актина
             молекулы тропонина            молекулы тропомиозина


      Другой белок, входящий в актиновые нити – тропомиозин  –  имеет  форму
палочек, он располагается вблизи  желобков  спиральной  ленты  фибриллярного
актина, вдоль нее. Размер его в длину в 8 раз  больше  размера  глобулярного
актина,  потому  одна  молекула  тропомиозина  контактирует  сразу  с  семью
молекулами  актина  и  концами  связаны  друг  с  другом,   образуя   третью
продольную спирально закрученную цепочку.
      Третий белок актиновых нитей –  тропонин  –  состоит  из  трех  разных
субъединиц и имеет глобулярную форму. Он нековалентно связан и с  актином  и
тропомиозином таким образом, что на одну молекулу тропонина приходится  одна
молекула тропомиозина, кроме  того  одна  из  его  субъединиц  содержит  Ca-
связывающие центры. Тонкие актиновые нити прикреплены  к  Z-пластинам,  тоже
белковым структурам.

                         Механизм сокращения мышцы.
       Сокращение  мышц  есть  результат   укорочения   каждого   саркомера,
максимальное укорочение саркомера достигается тогда,  когда  Z-пластинки,  к
которым  прикреплены  актиновые  нити,  приближаются  вплотную   к    концам
миозиновых нитей.
       В  сокращении  мышц  у  актиновых  и  миозиновых  нитей  свои   роли:
миозиновые нити содержат активный центр для гидролиза  АТФ,  устройство  для
превращения энергии АТФ в механическую энергию, устройство для  сцепления  с
актиновыми нитями и  устройства  для  восприятия  регуляторных  сигналов  со
стороны  актиновых  нитей,  актиновые  нити  имеют  механизм   сцепления   с
миозиновыми нитями и механизм регуляции сокращения и расслабления.

Сокращение мышцы включается потенциалом действия нервного  волокна,  который
через нервно-мышечный синапс при посредстве  медиатора  трансформируется   в
потенциал действия сарколеммы и  трубочек  Т-системы.  Ответвления  трубочек
окружают    каждую    миофибриллу    и     контактируют     с     цистернами
саркоплазматического ретикулума. В  цистернах  в  значительной  концентрации
содержится  Ca.  Потенциал  действия,  поступающий  по  трубочкам,  вызывает
высвобождение ионов Ca2+  из цистерн саркоплазматического  ретикулума.  Ионы
Ca2+  присоединяются к Сa-связывающей субъединице тропонина.  В  присутствии
ионов Ca2+  на  мономерах  актиновых  нитей  открываются  центры  связывания
миозиновых головок, причем по всей системе тропонин – тропомиозин  –  актин.
Как  результат  этих  изменений  –  миозиновая  головка   присоединяется   к
ближайшему мономеру актина.
      Головки миозина обладают высоким сродством к  АТФ,  так  что  в  мышце
большинство головок содержит связанный АТФ. Присоединение головки миозина  к
актину,  активирует  АТФ-азный  центр,  АТФ  гидролизуется,  АДФ  и   фосфат
покидают активный центр,  что  приводит  к  изменению  конформации  миозина:
возникает  дополнительное  напряжение,  стремящееся  уменьшить  угол   между
головкой и хвостом молекулы миозина, т.е. наклонить головку в направлении М-
линии.  Поскольку  миозиновая  головка  соединена  с  актиновой  нитью,  то,
наклоняясь в сторону М-линии она смещает в этом же направлении  и  актиновую
нить.
      АДФ,   высвобождаемые   с   множества   головок   проходят   следующую
трансформацию:
      2 АДФ  ( АТФ + АМФ
      Освобожденные от АТФ головки снова притягивают к себе АТФ  в  связи  с
его  высоким  сродство,  о  чем  уже  упоминалось  выше,  присоединение  АТФ
уменьшает  сродство  миозиновой  головки  с  актиновыми  нитями   и   миозин
возвращается в исходное состояние. Далее  повторяется  весь  цикл  с  самого
начала, но поскольку в  предыдущем  цикле  актиновая  нить  за  счет  своего
движения  приблизила  Z-пластинку,  то   та   же   самая   головка   миозина
присоединяется уже к другому мономеру актина ближе к Z-пластинке.
      Сотни миозиновых головок каждой миозиновой нити работают одновременно,
втягивая таким образом актиновую нить.

                   Источники энергии мышечного сокращения.
      Скелетная мышца, работающая с максимальной интенсивностью,  потребляет
в сотни раз больше энергии, чем  покоящаяся,  причем  переход  от  состояния
покоя к состоянию максимальной работы происходит за доли секунды. В связи  с
этим у мышц совсем по-другому построен механизм изменения  скорости  синтеза
АТФ в очень широких пределах.
      Как уже упоминалось при мышечном  сокращении  большое  значение  имеет
процесс синтеза АТФ  из  АДФ,  высвобождаемых  из  миозиновых  головок.  Это
происходит при помощи, имеющегося в  мышцах  высокоэнергетического  вещества
креатинфосфата,  которое  образуется  из  креатина  и   АТФ   при   действии
креатинкиназы:
      NH                           NH
       II                           II
       C-NH2                        C-NH-PO3H2
        I                            I
       N-CH3+АТФ       (            N-CH3   + АДФ
        I                            I
      CH2                          CH2
        I                            I
      COOH                         COOH

      Креатин                      Креатинфосфат
      Эта реакция легко обратима  и идет анаэробно, что обеспечивает быстрое
включение мышц в работу на ранних  этапах.  При  продолжении  нагрузки  роль
такого энергетического обеспечения  снижается,  а  на  его  замену  приходят
гликогеновые механизмы обеспечения большим количеством АТФ.



      Библиография:

      Г. Дюга, К. Пенни «Биоорганическая химия», М., 1983
      Д. Мецлер «Биохимия», М., 1980
      А. Ленинджер «Основы биохимии», М., 1985
-----------------------
[pic]



Две легкие цепи

Две тяжелые цепи

                                                                Зона М-линии